Untuk dapat berbicara secara terperinci mengenai hemoglobin (Hb), berguna untuk menangani terlebih dahulu dengan myoglobin (Mb) yang sangat mirip dengan hemoglobin tetapi lebih mudah. Terdapat hubungan persaudaraan yang ketat antara hemoglobin dan myoglobin: kedua-dua protein konjugasi dan kumpulan prostetik mereka (bahagian bukan protein) adalah kumpulan heme .
Myoglobin adalah protein globular yang terdiri daripada rantai tunggal kira-kira seratus lima puluh asid amino (bergantung kepada organisma) dan berat molekulnya adalah kira-kira 18 Kd.
Seperti yang disebutkan, ia dilengkapi dengan kumpulan heme yang dimasukkan dalam bahagian hydrophobic (atau lipofilik) protein, yang terdiri daripada lipatan yang boleh dikaitkan dengan struktur α-helix protein berserabut.
Myoglobin terdiri terutamanya daripada segmen-segmen α-helices, yang terdapat dalam bilangan lapan dan terdiri daripada hampir separuh daripada residu bukan kutub (leucine, valine, methionine dan phenylalanine) manakala residu polar tidak praktikal (asid aspartik, asid glutamat, lisin dan arginin); Satu-satunya sisa kutub adalah dua histidin, yang memainkan peranan penting dalam serangan oksigen ke kumpulan heme.
Kumpulan heme adalah kumpulan chromophore (menyerap dalam kelihatan) dan merupakan kumpulan fungsi myoglobin.
Lihat juga: hemoglobin glikasi - hemoglobin dalam air kencing
Sedikit kimia
Hubungan antara protoporffin dan zat besi adalah ikatan biasa yang disebut sebatian koordinasi yang merupakan sebatian kimia di mana atom pusat (atau ion) membentuk ikatan dengan spesies kimia lain dalam jumlah yang lebih tinggi daripada nombor pengoksidaannya (caj elektrik). Dalam kes heme, bon ini boleh diterbalikkan dan lemah.
Nombor koordinasi (bilangan koordinasi ikatan) besi adalah enam: boleh ada enam molekul di sekeliling besi yang berkongsi elektron ikatan.
Untuk membentuk sebatian koordinasi, diperlukan dua orbital dengan orientasi yang betul: seseorang dapat "membeli" elektron dan yang lain dapat mendermakan mereka
Dalam heme, besi membentuk empat ikatan planar dengan empat atom nitrogen yang berada di pusat corong proto-porphyrin dan ikatan kelima dengan nitrogen histidine proksimal; besi mempunyai pautan koordinasi yang keenam dan dapat mengikat oksigen.
Apabila besi adalah dalam bentuk ion bebas, orbitals d- jenisnya mempunyai tenaga yang sama; dalam myoglobin, ion besi terikat kepada protoporphyrin dan histidine: spesies ini secara magnetik mengganggu orbital besi; sejauh mana perturbasi akan berbeza bagi orbital pelbagai mengikut orientasi spatial dan spesies yang mengganggu. Oleh kerana jumlah tenaga orbital mesti kembali kepada pemalar, gangguan menyebabkan pemisahan energik di antara orbital pelbagai: tenaga yang diperolehi oleh sesetengah orbital, bersamaan dengan tenaga yang hilang oleh yang lain.
Sekiranya pemisahan yang berlaku di antara orbital tidak begitu besar, susunan elektronik berkuasa tinggi adalah lebih baik: elektron ikatan cuba menguruskan diri dengan berputar selari dalam beberapa sub-level yang mungkin (kepelbagaian maksimum); jika sebaliknya, perturbasi sangat kuat dan terdapat pemisahan yang besar antara orbital, mungkin lebih mudah untuk memasangkan elektron ikatan di orbital tenaga rendah (spin rendah).
Apabila besi terikat kepada oksigen, molekul itu mengambil pemendakan putaran yang rendah manakala apabila besi mempunyai pautan penyelarasan bebas keenam, molekul itu mempunyai putaran yang tinggi.
Terima kasih kepada perbezaan ini dalam spin, melalui analisis spektrum myoglobin, kita dapat memahami sama ada terdapat terikat oksigen (MbO2) atau tidak (Mb).
Myoglobin adalah sejenis protein yang terdiri daripada otot (tetapi bukan sahaja terdapat pada otot).
Myoglobin diekstrak dari ikan paus sperma di mana ia terdapat dalam kuantiti yang banyak dan kemudian disucikan.
Cetacea mempunyai respirasi seperti manusia: mempunyai paru-paru yang mesti menyerap udara melalui proses pernafasan; ikan paus sperma mesti membawa seberapa banyak oksigen dalam otot yang dapat mengumpul oksigen dengan mengikatnya ke dalam myoglobin yang ada di dalamnya; oksigen kemudiannya dikeluarkan secara perlahan apabila cetacean dibenamkan kerana metabolismenya memerlukan oksigen: semakin banyak oksigen yang dapat diserap oleh paus sperma dan lebih banyak oksigen tersedia semasa menyelam.
Untuk menjadikan daging lebih kurang merah adalah kandungan hemoprotein (ia adalah heme yang menjadikan daging merah).
Hemoglobin mempunyai banyak analogi struktur dengan myoglobin dan mampu mengikat oksigen molekul secara kebetulan; Tetapi, sementara myoglobin terhad kepada otot dan tisu periferi secara amnya, hemoglobin didapati dalam erythrocytes atau sel darah merah (mereka sel-sel pseudo, iaitu sel bukan sebenar) yang membentuk 40% daripada darah.
Hemoglobin adalah tetrameter, iaitu, terdiri daripada empat rantai polipeptida, masing-masing dengan kumpulan heme dan dua oleh dua (dalam manusia terdapat dua rantai alfa dan dua rantai beta).
Fungsi utama hemoglobin adalah pengangkutan oksigen ; Satu lagi fungsi darah di mana hemoglobin terlibat adalah pengangkutan bahan ke tisu.
Dalam laluan dari paru-paru (kaya oksigen) ke tisu, hemoglobin membawa oksigen (pada masa yang sama bahan-bahan lain juga mencapai tisu) manakala di laluan terbalik, ia membawa sampah yang dikumpulkan dari tisu, terutama karbon dioksida yang dihasilkan dalam metabolisme.
Dalam perkembangan manusia ada gen yang dinyatakan hanya untuk tempoh tertentu; Atas sebab ini kita mempunyai hemoglobin yang berbeza: janin, embrio, lelaki dewasa.
Rantai yang membentuk hemoglobin yang berbeza ini mempunyai struktur yang berbeza tetapi dengan persamaan fungsi yang mereka lakukan adalah lebih kurang sama.
Penjelasan mengenai kehadiran beberapa rantaian yang berbeza adalah seperti berikut: semasa proses evolusi organisma, hemoglobin juga telah berkembang khusus dalam pengangkutan oksigen dari kawasan yang kaya dengan kekurangan kawasan. Pada awal rantaian evolusi hemoglobin membawa oksigen dalam organisma kecil; dalam perjalanan evolusi organisme telah mencapai dimensi yang lebih besar, oleh itu hemoglobin telah berubah untuk dapat mengangkut oksigen ke daerah jauh dari titik yang kaya itu; untuk melakukan ini, struktur baru rantai yang membentuk hemoglobin telah dikodifikasikan dalam proses evolusi.
Myoglobin mengikat oksigen walaupun pada tekanan sederhana; dalam tisu periferi terdapat tekanan (PO2) kira-kira 30 mmHg: pada tekanan ini myoglobin tidak melepaskan oksigen, jadi ia tidak berkesan sebagai pembawa oksigen. Hemoglobin, sebaliknya, mempunyai kelakuan yang lebih elastik: ia mengikat oksigen pada tekanan tinggi dan melepaskannya apabila tekanan menurun.
Apabila protein berfungsi secara aktif, ia boleh sedikit mengubah bentuknya; Sebagai contoh, myoglobin oksigen mempunyai bentuk yang berbeza daripada myoglobin yang tidak oksigen dan mutasi ini tidak menjejaskan jiran tetangga.
Wacana adalah berbeza dalam hal protein yang berkaitan seperti hemoglobin: apabila rantai oksigen dipertaruhkan untuk mengubah bentuknya tetapi pengubahsuaian ini adalah tiga dimensi maka rantaian lain tetrameter juga terjejas. Fakta bahawa rantaian yang dikaitkan dengan satu sama lain membawa seseorang untuk berfikir bahawa pengubahsuaian satu mempengaruhi orang-orang jiran yang lain walaupun pada tahap yang berbeza; apabila rantaian beroksigen, rantai tetrameter lain mengambil sikap "kurang bermusuhan" ke arah oksigen: kesukaran yang mana oksigen rantai berkurangan apabila rantai di sebelahnya mengoksigenkan diri. Hujah yang sama berlaku untuk deoksigenasi.
Struktur kuarsa deoxyhemoglobin dipanggil bentuk T (tegang) manakala oxyhemoglobin dipanggil bentuk R (dibebaskan); dalam keadaan diregangkan terdapat siri interaksi elektrostatik yang agak kuat antara asid amino asid dan asid amino asas yang membawa kepada struktur tegar deoxyhemoglobin (inilah sebabnya "bentuk tegang"), sedangkan apabila oksigen terikat, entiti ini interaksi berkurang (itulah sebabnya "borang yang dikeluarkan"). Tambahan pula, jika tidak ada oksigen, caj histidin (lihat struktur) stabil oleh pertuduhan yang bertentangan dengan asid aspartik manakala, dengan kehadiran oksigen, ada kecenderungan untuk kehilangan proton protein; semua ini bermakna hemoglobin beroksigen adalah asid yang lebih kuat daripada hemoglobia deoxygenated : kesan bohr .
Bergantung kepada pH, kumpulan heme lebih mudah mengikat oksigen: dalam persekitaran berasid, hemoglobin membebaskan oksigen dengan lebih mudah (bentuk tegang stabil) manakala dalam persekitaran asas, ikatan dengan oksigen adalah lebih kuat.
Setiap hemoglobin melepaskan 0, 7 proton setiap molekul masuk oksigen (O2).
Kesan Bohr membolehkan hemoglobin meningkatkan keupayaannya untuk membawa oksigen.
Hemoglobin yang membuat perjalanan dari paru-paru ke tisu mesti mengimbangi dirinya sendiri mengikut tekanan, pH dan suhu.
Kami melihat kesan suhu .
Suhu dalam alveoli pulmonari adalah kira-kira 1-1.5 ° C lebih rendah daripada suhu luar, manakala di dalam otot suhu adalah kira-kira 36.5-37 ° C; apabila suhu meningkat, faktor tepu menurun (dengan tekanan yang sama): ini berlaku kerana peningkatan kinetik dan pemisahan tenaga kinetik.
Ada faktor lain yang boleh mempengaruhi keupayaan hemoglobin untuk mengikat oksigen, salah satunya ialah kepekatan 2, 3 bisphosphoglycerate .
2, 3 bisphosphoglycerate adalah agen metabolik yang hadir dalam erythrocytes dalam kepekatan 4-5 mM (tidak ada bahagian lain dari badan yang terdapat dalam kepekatan yang tinggi).
Pada pH fisiologi, 2, 3 bisphosphoglycerate deprotonated dan mempunyai lima caj negatif di atasnya; ia pergi ke baji antara dua rantai beta hemoglobin kerana rantai ini mempunyai kepekatan positif yang tinggi. Interaksi elektrostatik antara rantai beta dan rantai bisphosphoglycerate memberikan ketegaran tertentu kepada sistem: struktur tegang diperolehi yang mempunyai sedikit pertalian untuk oksigen; semasa pengoksigenan, maka, 2, 3 bisphosphoglycerate diusir.
Dalam erythrosit terdapat alat khas yang menukar 1, 3 bisphosphoglycerate (dihasilkan oleh metabolisme) menjadi 2, 3 bisphosphoglycerate sehingga mencapai konsentrasi 4-5 mM dan oleh itu hemoglobin dapat bertukar oksigen dalam tisu.
Hemoglobin yang tiba di tisu adalah di dalam keadaan yang dilepaskan (terikat kepada oksigen), tetapi di sekitar tisu, karboksilat dan masuk ke dalam keadaan yang diregangkan: protein dalam keadaan ini mempunyai kecenderungan yang lebih rendah untuk mengikat dengan oksigen, berbanding dengan keadaan yang dikeluarkan, maka hemoglobin membebaskan oksigen ke tisu; Tambahan lagi, disebabkan tindak balas antara air dan karbon dioksida, terdapat pengeluaran ion H +, oleh itu oksigen lebih lanjut disebabkan oleh kesan bohr.
Karbon dioksida tersebar ke dalam erythrocyte melalui membran plasma; memandangkan erythrocytes membentuk kira-kira 40% daripada darah, kita harus mengharapkan hanya 40% daripada karbon dioksida yang meresap dari tisu memasuki mereka, pada hakikatnya 90% daripada karbon dioksida memasuki sel merah kerana ia mengandungi enzim yang menukarkan karbon dioksida dalam asid karbonik, ia berpunca bahawa kepekatan karbon dioksida dalam eritrosit adalah rendah dan oleh itu kelajuan kemasukan tinggi.
Satu lagi fenomena yang berlaku apabila erythrocyte mencapai tisu adalah seperti berikut: oleh kecerunan, HCO3- (derivatif karbon dioksida) keluar dari erythrocyte dan, untuk mengimbangi keluar dari muatan negatif, kita mempunyai kemasukan klorida yang menentukan peningkatan tekanan osmosis: untuk mengimbangi variasi ini terdapat juga kemasukan air yang menyebabkan bengkak eritrosit (kesan HAMBURGER). Fenomena yang bertentangan berlaku apabila eritrosit mencapai alveoli pulmonari: deflasi erythrocyte berlaku (kesan HALDANE). Oleh itu, eritrosit vena (terus ke paru-paru) adalah lebih bulat berbanding dengan arteri.
