protein

Melihat kimia

Protein boleh diletakkan di tempat pertama dalam "dunia biologi" sejak, memandangkan banyak fungsi mereka, tidak akan ada kehidupan tanpa mereka.

Analisis elemen protein memberi nilai purata berikut: 55% karbon, 7% hidrogen dan 16% nitrogen; adalah jelas bahawa protein berbeza dari satu sama lain, tetapi komposisi elemen purata mereka menyimpang sedikit daripada nilai yang dinyatakan di atas.

Secara perlembagaan, protein adalah makromolekul yang terbentuk daripada asid α-amino semulajadi; Asid amino menggabungkan melalui ikatan amida yang ditubuhkan oleh tindak balas antara kumpulan amino asid a-amino dan karboksil asid a-amino yang lain. Ikatan ini (-CO-NH-) juga dipanggil ikatan peptida kerana ia mengikat peptida (asid amino dalam gabungan):

yang diperolehi adalah dipeptida kerana ia dibentuk oleh dua asid amino. Oleh kerana dipeptide mengandungi kumpulan amino bebas pada satu hujung (NH2) dan karboksil pada yang lain (COOH), ia boleh bertindak balas dengan satu atau lebih asid amino dan meregangkan rantai kedua-dua dari kanan dan dari kiri, dengan reaksi yang sama dilihat di atas.

Urutan tindak balas (yang, dalam mana-mana, tidak begitu mudah) dapat terus berlanjut: sehingga ada polimer yang disebut polipeptida atau protein . Perbezaan antara peptida dan protein dikaitkan dengan berat molekul: biasanya untuk berat molekul lebih daripada 10, 000 dipanggil protein.

Mengikat bersama-sama asid amino untuk mendapatkan walaupun protein kecil adalah operasi yang sukar, walaupun baru-baru ini satu kaedah automatik untuk menghasilkan protein dari asid amino telah dikembangkan yang memberikan hasil yang sangat baik.

Oleh itu, protein yang paling mudah terdiri daripada 2 asid amino: oleh konvensyen antarabangsa, penomboran asid amino dalam struktur protein bermula dari asid amino dengan kumpulan a-amino bebas.

Struktur protein

Molekul protein dibentuk supaya kita dapat melihat sehingga empat organisasi berbeza: mereka umumnya dibezakan, struktur utama, yang menengah, satu tertiary dan satu kuaterner.

Struktur primer dan sekunder adalah penting untuk protein, manakala struktur tersier dan kuaterner adalah "aksesori" (dalam erti kata bahawa tidak semua protein boleh dilengkapi dengannya).

Struktur utama ditentukan oleh bilangan, jenis dan urutan asid amino dalam rantai protein; Oleh itu, adalah perlu untuk menentukan urutan asid amino yang disusun yang membentuk protein (untuk mengetahui cara ini untuk mengetahui urutan DNA asas yang tepat yang mengkodifikasikan protein ini) yang menghadapi masalah kimia yang tidak dapat diabaikan.

Ia adalah mungkin untuk menentukan urutan asam amino yang diperintahkan melalui degradasi Edman: protein bertindak balas dengan phenylisothiocyanate (FITC); Pada mulanya doublet daripada α-amino nitrogen menyerang phenylisothiocyanate yang membentuk derivatif thiocarbamyl; selepas itu, kitaran produk yang diperolehi memberikan derivatif feniltioidantoin yang merupakan pendarfluor.

Edman telah mencipta mesin yang dipanggil sequencer yang secara automatik menyesuaikan parameter (masa, reagen, pH dan sebagainya) untuk kemusnahan dan menyediakan struktur utama protein (untuk ini dia menerima hadiah Nobel).

Struktur utama tidak mencukupi untuk mentafsir sepenuhnya sifat-sifat molekul protein; dipercayai bahawa sifat-sifat ini bergantung, dengan cara yang penting, pada konfigurasi spasial yang molekul protein cenderung berasumsi, membungkuk dalam pelbagai cara: iaitu, dengan menganggap apa yang telah ditakrifkan sebagai struktur sekunder protein. Struktur sekunder protein adalah tremolabile, iaitu cenderung membuang kerana pemanasan; maka protein-protein itu telah disengaja, kehilangan banyak sifat ciri mereka. Selain pemanasan di atas 70 ° C, denaturasi juga boleh disebabkan oleh penyinaran atau oleh tindakan reagen (contohnya asid kuat).

Denaturasi protein oleh kesan termal diperhatikan, contohnya, dengan pemanasan putih telur: ia kelihatan kehilangan penampilan gelatin dan berubah menjadi bahan putih yang tidak larut. Walau bagaimanapun, denaturasi protein membawa kepada pemusnahan struktur sekunder mereka, tetapi meninggalkan struktur utama (penggabungan pelbagai asid amino) tidak berubah.

Protein mengambil struktur tertiari apabila rantaiannya, sementara masih fleksibel walaupun lipatan struktur sekunder, lipatan sehingga membentuk susunan tiga dimensi berliku dalam bentuk badan yang padat. Bon disulfida yang boleh ditubuhkan di antara cysteine ​​-SH yang bertaburan di sepanjang molekul adalah terutamanya bertanggungjawab terhadap struktur tersier.

Struktur kuarza, sebaliknya, hanya bersaing untuk protein yang dibentuk oleh dua atau lebih subunit. Contohnya, hemoglobin terdiri daripada dua pasang protein (iaitu, dalam semua empat rantai protein) yang terletak di simpang tetrahedron sedemikian rupa sehingga menimbulkan struktur bentuk sfera; Empat rantai protein dipegang bersama oleh daya ion dan bukan oleh ikatan kovalen.

Satu lagi contoh struktur kuartner ialah insulin, yang nampaknya terdiri daripada enam subunit protein yang disusun secara berpasangan di simpang segitiga di tengahnya dua atom zink terletak.

PROTEINS FIBROSE: mereka adalah protein yang diberi kekukuhan tertentu dan mempunyai paksi lebih lama daripada yang lain; protein berserat paling banyak dalam alam adalah kolagen (atau kolagen).

Protein berserat boleh mengambil beberapa struktur sekunder: α-helix, β-leaflet dan, dalam hal kolagen, tiga helix; α-helix adalah struktur yang paling stabil, diikuti dengan selebaran β, manakala yang paling kurang stabil ketiga ialah helix tiga.

α-helix

Kipasnya dikatakan sebagai tangan kanan jika, mengikuti rangka utama (berorientasikan dari bawah ke bawah), pergerakan yang sama dengan skru skru tangan kanan dilakukan; manakala kipasnya adalah tangan kiri jika pergerakannya sama dengan skru skru kidal. Di sebelah kanan α-helices yang -R substituen dari asid amino berserenjang dengan paksi utama protein dan menghadap ke luar, sedangkan di sebelah kiri a-heleks substituen- R wajah ke dalam. Tangan kanan heli lebih stabil daripada tangan kiri kerana antara tong-R ada interaksi yang kurang dan penghalang yang kurang sterik. Semua α-helix yang terdapat dalam protein adalah dextroginous.

Struktur α-helix stabil oleh ikatan hidrogen (jambatan hidrogen) yang dibentuk di antara kumpulan karboksil (-C = O) bagi setiap asid amino dan kumpulan amino (-NH) yang empat residu kemudian di urutan linear.

Contoh protein yang mempunyai struktur α-helix ialah keratin rambut.

β-sheet

Dalam struktur β-leaflet, ikatan hidrogen boleh dibentuk antara asid amino yang tergolong dalam rantaian polipeptida yang berbeza tetapi selari atau antara asid amino protein yang sama walaupun secara berangka jauh dari satu sama lain tetapi mengalir dalam arah antiparallel. Walau bagaimanapun, ikatan hidrogen lebih lemah daripada yang menstabilkan bentuk α-helix.

Satu contoh struktur bilah β ialah fibrin sutera (ia juga dijumpai dalam labah-labah).

Dengan memperluaskan struktur α-helix, peralihan dari α-helix kepada β-leaflet dilakukan; juga haba atau tekanan mekanikal membolehkan untuk lulus dari struktur α-helix ke struktur β-sheet.

Biasanya, dalam protein, struktur bilah β adalah hampir satu sama lain kerana ikatan hidrogen antara bahagian-bahagian protein boleh ditubuhkan.

Dalam protein berserabut kebanyakan struktur protein dianjurkan sebagai α-helix atau β-leaflet.

GLOBULAR PROTEINS: mereka mempunyai struktur spatial hampir sfera (disebabkan oleh banyak perubahan arah rantaian polipeptida); beberapa bahagian dapat dikesan kembali ke struktur α-helix atau β-leaflet dan bahagian-bahagian lain tidak, sebaliknya, disebabkan oleh bentuk-bentuk ini: perkiraan itu tidak secara rawak tetapi teratur dan berulang.

Protein yang dirujuk setakat ini adalah bahan-bahan perlembagaan sepenuhnya homogen: iaitu, urutan murni gabungan asid amino; protein ini dipanggil mudah ; terdapat protein yang terdiri daripada bahagian protein dan bahagian bukan protein (kumpulan prostat) yang dipanggil protein konjugasi .

kolagen

Ia adalah protein paling banyak di alam: ia terdapat di tulang, kuku, kornea dan kanta mata, di antara ruang antara beberapa organ (contohnya hati), dsb.

Strukturnya memberikan keupayaan mekanikal tertentu; ia mempunyai rintangan mekanikal yang besar yang berkaitan dengan keanjalan yang tinggi (contohnya dalam tendon) atau ketegaran yang tinggi (contohnya dalam tulang) bergantung kepada fungsi yang perlu dilakukan.

Salah satu sifat kolagen yang paling ingin tahu adalah kesederhanaannya: ia dibentuk untuk kira-kira 30% oleh proline dan kira-kira 30% oleh glisin ; yang lain 18 asid amino perlu dibahagikan hanya 40% selebihnya struktur protein. Susunan asid amino kolagen sangat biasa: setiap residu ketiga, yang ketiga adalah gliserin.

Proline adalah asid amino kitaran di mana kumpulan R mengikat nitrogen α-amino dan ini memberikan ketegaran tertentu.

Struktur akhir adalah rantai berulang yang mempunyai bentuk helix; dalam rantaian kolagen, ikatan hidrogen tidak hadir. Kolagen adalah helix tangan kiri dengan satu langkah (panjang sepadan dengan revolusi helix) lebih besar daripada α-helix; helix kolagen sangat longgar sehingga tiga rantai protein mampu membungkus di antara mereka membentuk satu tali: tiga helix struktur.

Helix triple triple, bagaimanapun, kurang stabil daripada kedua-dua struktur α-helix dan struktur β-leaflet.

Mari kita lihat mekanisme yang dihasilkan oleh kolagen ; pertimbangkan, contohnya, pecah salur darah: pecah ini disertai dengan pelbagai isyarat untuk menutup kapal itu, sehingga membentuk bekuan. Pembekuan memerlukan sekurang-kurangnya tiga puluh enzim khusus. Selepas bekuan itu perlu untuk meneruskan pembaikan tisu; Sel-sel berhampiran dengan luka juga menghasilkan kolagen. Untuk melakukan ini, mula-mula ekspresi gen diinduksi, iaitu, organisma yang bermula dari maklumat gen dapat menghasilkan protein (maklumat genetik ditranskripsikan pada mRNA yang berasal dari nukleus dan mencapai ribosom dalam sitoplasma di mana maklumat genetik diterjemahkan ke dalam protein). Kemudian kolagen disintesis dalam ribosom (ia muncul sebagai helix tangan kiri terdiri daripada 1200 asid amino dan mempunyai berat molekul kira-kira 150000 d) dan kemudian berkumpul di dalam lumen di mana ia menjadi substrat untuk enzim yang mampu membuat pengubahsuaian pos -traditional (pengubahsuaian bahasa diterjemahkan oleh mRNA); dalam kolagen, pengubahsuaian ini terdiri daripada pengoksidaan beberapa rantai sampingan, terutamanya proline dan lisin.

Kegagalan enzim yang membawa kepada pengubahsuaian ini menyebabkan scurvy: ia adalah penyakit yang menyebabkan, pada mulanya pecahnya pembuluh darah, pecah gigi yang boleh diikuti oleh perdarahan dan kematian pernafasan; ia boleh disebabkan oleh penggunaan berterusan makanan sepanjang hayat.

Selanjutnya, dengan tindakan enzim lain, pengubahsuaian lain berlaku yang terdiri daripada glikosidasi kumpulan hidroksil proline dan lisin (gula terikat kepada oksigen oleh OH); enzim-enzim ini dijumpai di kawasan-kawasan lain selain daripada lumen, sementara protein mengalami pengubahsuaian, ia bermigrasi di dalam retikulum endoplasma untuk berakhir di dalam kantung (vesicles) yang menutup diri mereka dan melepaskan dari kisi: di dalamnya terdapat monomer pro-kolagen glycosidated; yang terakhir mencapai radas Golgi di mana enzim-enzim tertentu mengenali sistein yang ada di bahagian carboxy dari pro-kolagen glycosidated dan menyebabkan rantai yang berbeza untuk mendekati satu sama lain dan membentuk jambatan disulfida: tiga rantaian pro kolagen glycosidated dihubungkan bersama dan ini adalah titik permulaan yang mana tiga rantaian, interpenetrating, kemudian, secara spontan, menimbulkan helix tiga kali ganda. Tiga rantaian pro-kolagen yang glycidoxidated dikaitkan dengan satu sama lain, maka vesicle yang, tersedak dengan sendirinya, melepaskan diri dari peralatan Golgi, mengangkut tiga rantai ke arah pinggiran sel di mana, melalui perpaduan dengan membran plasma, trimetro dikeluarkan dari sel.

Di dalam ruang selular tambahan, terdapat enzim tertentu, peptidase pro-kolagen, yang mengeluarkan dari spesis yang diusir dari sel, tiga serpihan (satu untuk setiap heliks) sebanyak 300 asid amino masing-masing, di bahagian terminal karboksi dan tiga serpihan (satu untuk setiap helix) kira-kira 100 asid amino setiap satu, dari bahagian terminal amino: heliks triple helix, yang terdiri daripada kira-kira 800 asid amino untuk helix yang dikenali sebagai tropocollagen .

Tropocollagen mempunyai rupa kayu yang agak tegar; trimer yang berbeza dikaitkan dengan ikatan kovalen untuk memberikan struktur yang lebih besar: mikrofibrils . Dalam microfibrils, pelbagai trimer disusun secara berperingkat; begitu banyak mikrofibrils adalah sarung tropocollagen.

Di dalam tulang, di antara serat kolagen, terdapat ruang interstisial di mana kalsium dan magnesium sulfat dan fosfat disimpan: garam ini juga meliputi semua serat; ini menjadikan tulang sengit.

Dalam tendon, ruang interstisial kurang kaya dengan kristal daripada tulang manakala protein yang lebih kecil hadir berbanding tropocollagen: ini memberikan keanjalan pada tendon.

Osteoporosis adalah penyakit yang disebabkan oleh kekurangan kalsium dan magnesium yang menjadikannya mustahil untuk memperbaiki garam di kawasan interstitial gentian tropocollagen.