Struktur dan fungsi
Hemoglobin adalah metalloprotein yang terkandung dalam sel darah merah, yang bertanggungjawab untuk mengangkut oksigen dalam aliran darah. Malah, oksigen hanya boleh larut dalam air; oleh itu, kuantiti yang dibubarkan dalam darah (kurang daripada 2% daripada jumlahnya) tidak mencukupi untuk memenuhi tuntutan metabolik tisu. Oleh itu, keperluan bagi pembawa tertentu adalah jelas.
Dalam aliran peredaran darah, oksigen tidak dapat mengikat secara langsung dan terbalik kepada protein, seperti halnya logam seperti tembaga dan besi. Tidak menghairankan, di pusat setiap subunit protein hemoglobin, dibungkus dalam shell protein, kita dapati kumpulan prostetik yang disebut EME, dengan jantung metalik yang diwakili oleh atom besi dalam keadaan pengoksidaan Fe2 + (keadaan berkurang), yang mengikat oksigen terbalik.
Analisis darah
- Nilai hemoglobin normal dalam darah: 13-17 g / 100 ml
Pada wanita nilai rata-rata 5-10% lebih rendah daripada lelaki.
Kemungkinan penyebab Hemoglobin Tinggi
- polycythemia
- Lanjutan kekal tinggi
- Penyakit paru-paru kronik
- penyakit jantung
- Doping darah (penggunaan erythropoietin dan derivatif atau bahan yang meniru tindakannya)
Penyebab hemoglobin yang rendah
- anemia
- Kekurangan zat besi (sideropenia)
- Pendarahan yang cukup
- karsinoma
- kehamilan
- talasemia
- Burns
Oleh itu, kandungan oksigen dalam darah diberikan oleh jumlah kecil yang dibubarkan dalam plasma dengan fraksi yang terikat pada besi hemoglobin.
Lebih daripada 98% oksigen hadir dalam darah dikaitkan dengan hemoglobin, yang seterusnya beredar dalam aliran darah yang diperuntukkan dalam sel darah merah. Oleh itu, tanpa hemoglobin, eritrosit tidak dapat memenuhi fungsi membawa oksigen dalam darah.
Memandangkan peranan utama logam ini, sintesis hemoglobin memerlukan pengambilan makanan yang mencukupi dengan diet. Sekitar 70% daripada besi dalam badan sebenarnya tertutup dalam kumpulan EME hemoglobin.
Hemoglobin terdiri daripada 4 subunit secara struktural sangat mirip dengan myoglobin *.
Hemoglobin adalah metalloprotein yang besar dan kompleks, yang dicirikan oleh empat rantai protein globular yang dibalut oleh kumpulan EME yang mengandungi Fe2 +.
Bagi setiap molekul hemoglobin, didapati empat kumpulan EME yang dibungkus oleh rantaian protein globular relatif. Oleh kerana dalam setiap molekul hemoglobin terdapat empat atom besi, setiap molekul hemoglobin dapat mengikat empat atom oksigen itu sendiri, menurut tindak balas yang dapat diterbalikkan:
Hb + 4O 2 ← → Hb (O 2 ) 4
Seperti yang diketahui kebanyakan orang, tugas hemoglobin adalah untuk mengambil oksigen dari paru-paru, melepaskannya ke sel-sel yang memerlukannya, mengambil karbon dioksida dari mereka dan melepaskannya ke dalam paru-paru di mana phyto bermula lagi.
Semasa peredaran darah dalam kapilari alveoli pulmonari, hemoglobin mengikat oksigen dengan sendirinya, yang seterusnya menghasilkan tisu dalam peredaran periferal. Pertukaran ini berlaku kerana ikatan oksigen dengan besi kumpulan EME adalah labil dan sensitif kepada banyak faktor, yang paling penting ialah ketegangan atau tekanan separa oksigen.
Oksigen mengikat ke hemoglobin dan kesan Bohr
Dalam paru-paru, ketegangan oksigen plasma bertambah kerana penyebaran gas dari alveoli ke darah (↑ PO2); peningkatan ini menyebabkan hemoglobin untuk mengikat oksigen dengan sabar; sebaliknya berlaku pada tisu periferal, di mana kepekatan oksigen terlarut dalam darah menurun (↓ PO2) dan meningkatkan tekanan separa karbon dioksida (↑ CO2); ini menyebabkan hemoglobin melepaskan oksigen dengan mengecas dirinya dengan CO2. Dengan mempermudahkan konsep itu kepada maksimum, lebih banyak karbon dioksida hadir di dalam darah dan kurang oksigen masih terikat kepada hemoglobin .
Walaupun jumlah oksigen terlarut secara fizikal dalam darah sangat rendah, maka ia memainkan peranan penting. Malah, kuantiti ini banyak mempengaruhi kekuatan ikatan antara oksigen dan hemoglobin (di samping mewakili nilai rujukan penting dalam mengawal pengudaraan paru-paru).
Merumuskan keseluruhan dengan graf, kuantiti oksigen yang dikaitkan dengan peningkatan hemoglobin berkaitan dengan pO2 berikut lengkung sigmoid:
Fakta bahawa rantau plateu adalah tempat yang sangat besar margin keselamatan yang penting pada ketepuan maksimum hemoglobin semasa laluan di paru-paru. Walaupun pO2 pada tahap alveolar biasanya sama dengan 100 mm Hg, memerhatikan angka yang kita perhatikan sebenarnya juga sebagai tekanan separa oksigen yang sama dengan 70 mmHg (kejadian biasa beberapa penyakit atau ketahanan pada altitud tinggi), peratusan hemoglobin tepu kekal hampir 100%.
Di kawasan cerun maksimum, apabila ketegangan separa oksigen jatuh di bawah 40 mmHg, keupayaan hemoglobin untuk mengikat oksigen jatuh secara tiba-tiba.
Dalam keadaan berehat, PO2 dalam cecair intraselular adalah lebih kurang 40 mmHg; dalam konteks ini, kerana undang-undang gas, oksigen yang dibubarkan dalam plasma meresap ke arah tisu yang lebih buruk daripada O2 dengan menyeberang membran kapilari. Akibatnya, ketegangan plasma O2 menurun lagi dan ini menyokong pembebasan oksigen daripada hemoglobin. Semasa usaha fizikal yang sengit, di sebaliknya, ketegangan oksigen dalam tisu jatuh ke 15 mmHg atau kurang, jadi darah sangat berkurang oksigen.
Untuk apa yang dikatakan, dalam keadaan rehat, jumlah hemoglobin oksigen yang penting menyebabkan daun tisu, selebihnya terdapat dalam kes keperluan (contohnya untuk menghadapi peningkatan metabolisme secara tiba-tiba dalam sesetengah sel).
Barisan berterusan yang ditunjukkan dalam imej di atas dipanggil kurva pemisahan hemoglobin; ia biasanya ditentukan secara in vitro pada pH 7.4 dan pada suhu 37 ° C.
Kesan Bohr mempunyai akibat baik pada pengambilan O2 pada paras paru-paru dan pada pelepasannya pada tahap tisu.
Di mana terdapat lebih banyak karbon dioksida yang dibubarkan dalam bentuk bikarbonat hemoglobin membebaskan oksigen dengan lebih mudah dan dikenakan dengan karbon dioksida (dalam bentuk bikarbonat).
Kesan yang sama diperoleh dengan mengasapi darah: lebih banyak pH darah berkurangan dan oksigen yang kurang tetap diikat ke hemoglobin; bukan secara kebetulan, dalam darah, karbon dioksida didapati dibubarkan terutamanya dalam bentuk asid karbonik, yang memisahkan.
Untuk menghormati penemuannya, kesan pH atau karbon dioksida pada pemisahan oksigen dikenali sebagai kesan Bohr.
Seperti yang dijangka, dalam persekitaran berasid, hemoglobin mengeluarkan oksigen dengan lebih mudah, sementara dalam persekitaran asas, ikatan dengan oksigen lebih kuat.
Antara faktor lain yang mampu mengubah afinitas hemoglobin untuk oksigen kita mengingati suhu. Khususnya, afinitas hemoglobin untuk oksigen berkurangan dengan suhu badan yang semakin meningkat. Ini amat berfaedah semasa bulan-bulan musim sejuk dan musim bunga, kerana suhu darah paru-paru (bersentuhan dengan udara dari persekitaran luaran) adalah lebih rendah daripada yang dicapai pada tahap tisu, di mana pelepasan oksigen itu difasilitasi .
2, 3 diphosphoglycerate adalah perantara glikolisis yang mempengaruhi afinitas hemoglobin untuk oksigen. Jika kepekatannya dalam sel darah merah meningkat, pertalian darah hemoglobin untuk oksigen berkurang, dengan itu memudahkan pembebasan oksigen ke tisu. Tidak secara kebetulan, kepekatan erythrocyte 2, 3 diphosphoglycerate meningkat, misalnya, dalam anemia, dalam kekurangan kardio-pulmonari dan semasa tinggal di tanah tinggi.
Secara umum, kesan 2, 3 bisphosphoglycerate agak perlahan, terutamanya apabila dibandingkan dengan tindak balas pantas terhadap perubahan dalam pH, suhu dan tekanan separa karbon dioksida.
Kesan Bohr sangat penting semasa kerja otot yang kuat; Dalam keadaan yang sama, sebenarnya, dalam tisu-tisu yang paling terdedah kepada tekanan terdapat kenaikan suhu dan tekanan karbon dioksida setempat, dan oleh itu keasaman darah. Seperti yang dijelaskan di atas, semua ini memihak pemindahan oksigen ke tisu, memindahkan lengkung pemisahan hemoglobin ke kanan.
